Структурна організація білків

Білки – це бюлогічні полімери, мономерами яких є амінокислоти.

Білки беруть участь у всіх біологічних процесах, виконуючи різні функції: структурну, каталітичну, рухову, транспортну. захисну, регуляторну, запасаючу, енергетичну, рецепторну.

Розрізняють декілька рівнів структурної організації білків:

1) Первинна структура — послідовність амінокислот, з’єднаних між собою пептидними зв’язками (поліпептидний ланцюг).

2) Вторинна структура – просторове укладання поліпептидного ланцюга (конформація). Розрізняють два види вторинної структури білка – альфа-спіраль і бета-складчастий шар. Білкова альфа-спіраль стабілізується водневими зв’язками, які утворюються між атомами гідрогену групи -NH однієї амінокислоти й атомом Оксигену групи -С=О іншої.

Поліпептидний ланцюг у бета-структурі має зигзагоподібну конфігурацію. Він також стабілізується водневими зв’язками.

Вторинна структура білка задасться його первинною структурою.

3) Третинна структура – це тривимірна упаковка альфа-спіральних бета-структурннх ділянок молекули. Зв’язки, що стабілізують третинну структуру білка:

• дисульфідні між атомами Сульфуру двох залишків цистеїну;
• водневі, що утворюються за участю атома Гідрогену амінокислотних радикалів;
• гідрофобні взаємодії між радикалами неполярних амінокислот;
• електростатичні (йонні) взаємодії між різнойменно зарядженими групами радикалів полярних амінокислот.

За просторовою формою третинної структури білки поділяють на глобулярні (згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури) І фібриллярні (плоліпептидні ланцюги утворюють довгі волокна або шари). Серцевина глобулярного білка утворена бета-шаром із гідрофобних амінокислот і короткими альфа-спіральними послідовностями, а поверхня гідрофільними амінокислотами. Фібрилярні білки утворюються у разі укладання у просторі альфа-спіралі або бета-шарів.

4) Четвертинна структура характерна для білків, побудованих із двох або більше поліпептидних ланцюгів. Вона стабілізується гідрофобними і електростатичними взаємодіями.

На стабільність білкової молекули впливає температура, механічний тиск, хімічні агенти, які спричиняють порушення просторової організації молекули — четвертинної, третинної, вторинної структур із збереженням первинної. Це явище називається денатурацією. У разі денатурації білок втрачає свої фізико-хімічні та біологічні властивості.